Трансаминазы

Трансаминазы

Диагностическое значение изоферментов ЛДГ

Изоферменты ЛДГ и их диагностическое значение

Активность ЛДГ возрастает также при хронических лимфогранулематозах, лейкозах, пернициозной анемии и других заболеваниях

Клиническое значение определения активности ЛДГ сыворотки крови

Определяют спектрофотометрическими и колориметрическими методами.

ЛДГ— гликолитический фермент, обратимо катализирующий окисление лактата в пировиноградную кислоту.

L-лактат + НАД ↔ пируват + НАДФ + Н+

Активность в тканях: практически во всех органах, нааибольшая активность в почках, сердечной мышце, скелетной мускулатуре и печени. Много в эритроцитах.

Требования к материалу: полное отсутствие гемолиза (ЛДГ в эритроцитах ↑ в 100 раз, чем в сыворотке).

Норма в сыворотке – до 195 МЕ (при 250С).

Инфаркт миокарда. ↑ЛДГ спустя несколько часов после ИМ , max через 36_48 ч (в 10—15 раз по сравнению с нормой). У больных стенокардией не повышается. Диагностическая точность при трансмуральном инфаркте 97±1,7% .

Заболевания печени. ↑ЛДГ в сыворотке при поврежедении целостности гепатоцитов- паренхиматозная желтуха. При механической желтухе в начале заболевания активность ЛДГ в норме, а на более поздних стадиях ↑ ЛДГ.

Прогрессирующая мышечная дистрофия ↑ЛДГ

Активность изоферментов ЛДГ в сыворотке крови в порядке убывания: ЛДГ2 > ЛДГ1 > ЛДГ3 > ЛДГ4 > ЛДГ5.

Изоферменты ЛДГ в лейкоцитах в норме: ЛДГ3 > ЛДГ2, > ЛДГ4 > ЛДГ1 > ЛДГ5.

Инфаркт миокарда: ↑↑↑ ЛДГ1, ↑ ЛДГ2. ЛДГ1/ЛДГ2 > 1. Изменения в активности изоферментов сохраняются дольше, чем суммарной активности фермента. При неясной клинической картине и нормальной общей активности ЛДГ повышение активности ЛДГ1 указывает на мелкие некротические очаги в миокарде, не регистрируемые другими способами.

Паренхиматозная желтуха: ↑↑↑ ЛДГ5 и ЛДГ4, ↓ЛДГ1 и ЛДГ2.

Мышечные дистрофии: в мышечной ткани ↓↓ЛДГ4 и ЛДГ5 (степень снижения коррелирует с тяжестью заболевания), ↑↑ ЛДГ1, ЛДГ2, и ЛДГ3. В сыворотке крови ↑↑ ЛДГ1, ЛДГ2 и ЛДГ3.

Острый лейкоз: ↑↑↑ ЛДГ2, ↑ЛДГ3 . Прямо пропорциональная зависимость между увеличением ЛДГ2 и количеством незрелых клеток.

Опухолевые заболевания: ↑↑ ЛДГ3 ЛДГ4 и ЛДГ5 в опухолевой (приближение к эмбриональному типу). Различия между злокачественными и доброкачественными максимальны по ЛДГ5. Степень изменения спектра изоферментов коррелирует с ростом опухоли.

Заболевания легких: ↑↑ ЛДГ3 при пневмониях. При выраженной гипоксии ↑ЛДГ4 и ЛДГ5 (активация гликолиза в связи с перестройкой метаболизма на анаэробный тип).


 

 

Трансаминазы –(аминотрансферазы) АлАТ и АсАТ катализируют процессы переаминирования, т.е. обратимого переноса аминогруппы (– NH2) от АК на кетокислоту, с образованием новой АК.

АсАТ катализирует реакцию:

АсАТ

e NYtFU/xE8kVZdUoIaZD/k46L8u90crlRZwVelXxtVPYaPXUUyD69E+k0dpz0WTNbK04bj9WhAkC6 KfhyzfBuvNynqOefwfwXAAAA//8DAFBLAwQUAAYACAAAACEArUze1t8AAAAJAQAADwAAAGRycy9k b3ducmV2LnhtbEyPwU7DMAyG70i8Q2QkbiztVCpamk4IgcQJwYaQuGWNacsapyTZWnh6PHGAo+1P v7+/Ws12EAf0oXekIF0kIJAaZ3pqFbxs7i+uQISoyejBESr4wgCr+vSk0qVxEz3jYR1bwSEUSq2g i3EspQxNh1aHhRuR+PbuvNWRR99K4/XE4XaQyyTJpdU98YdOj3jbYbNb762CYjNduie/e83S/vPt ++4jjg+PUanzs/nmGkTEOf7BcNRndajZaev2ZIIYFGRpkjGqYFnkIBjIipy7bH8Xsq7k/wb1DwAA AP//AwBQSwECLQAUAAYACAAAACEAtoM4kv4AAADhAQAAEwAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAW0NvbnRl bnRfVHlwZXNdLnhtbFBLAQItABQABgAIAAAAIQA4/SH/1gAAAJQBAAALAAAAAAAAAAAAAAAAAC8B AABfcmVscy8ucmVsc1BLAQItABQABgAIAAAAIQCkRbQbMAIAAFQEAAAOAAAAAAAAAAAAAAAAAC4C AABkcnMvZTJvRG9jLnhtbFBLAQItABQABgAIAAAAIQCtTN7W3wAAAAkBAAAPAAAAAAAAAAAAAAAA AIoEAABkcnMvZG93bnJldi54bWxQSwUGAAAAAAQABADzAAAAlgUAAAAA » o:allowincell=»f»> Аспарагиновая кислота + Глютаминовая кислота + ЩУК

+ L- кетоглутаровая кислота

 

АлАТ катализирует реакцию:

АлАТ

L-аланин +L-кетоглутаровая Глютаминовая кислота + ПК

Кислота

Отличаются по названиям аминокислоты, от которой отщепляется аминогруппа. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока.

Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находиться в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях.

Процесс переаминирования был открыт русскими учёными Крицман и Браунштейн (муж и жена) в 1937 году. Впервые в 1954 году Врублевский и Карман обнаружили подъем АсАТ в сыворотке крови у больного с острым инфарктом миокарда. Причем повышение активности фермента наблюдалось через 4 – 6 часов, держалось весь острый период и спадало при начале рубцева-ния; Было замечено, что чем больше очаг поражения, тем выше активность АсАТ.

Содержание АсАТ в тканях (по убывающей) – сердечная мышца, печень, скелетная мускулатура, головной мозг, почки, семенники. Активность в сердечной мышце в 10000 раз выше, чем в сыворотке. В эритроцитах – в 10 раз больше, чем в сыворотке. Поэтому сыворотка не должна содержать даже следов гемолиза.

Содержание АлАТ в тканях (по убывающей)– печень, поджелудочная, сердце, скелетная мускулатура.

Норма в сыворотке: АсАТ — 10-30 МЕ/л при 30˚С; АлАТ — 7-40 МЕ/л при 30˚С.

Снижение активности беременности и др АсАТ, АлАТ наблюдается при:

— снижение в организме Vit B6 (т.к. это кофермент)

— почечной недостаточности

Методы определения: спектрофотометрические, колориметрические, хроматографические.

Диагностическое значение определения АсАТ и АлАТ в сыворотке

Инфаркт миокарда ↑↑↑ АсАТ (в 2-20 раз), ↑↑ АлАТ в 98% случаев. Ч/з 6-12 час., максимум – 24-48 часов, нормализация ч/з 4-5 дней. Степень повышения коррелирует с прогнозом. При стенокардии– в норме.

Заболевания печени: ↑↑↑ АлАТ, ↑ АсАТ при поражении гепатоцитов. Максимум на 6-10 день, нормализуется на 15-20 день. ↑↑↑ АлАТ отмечается рано (уже в инкубационом периоде) и даже при безжелтушных формах.

Снижение АсАТ и АлАТ — при недостаточности пиридоксина (витамина В6), процедуры гемодиализа; ХПН, Беременность.

Коэффициент де — Ритиса — это отношение АсАт/АлАТ, который в сердце здорового человека равен 1,33. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Поэтому определение активности данных ферментов используется для ранней диагностики заболеваний (определение активности АлАТ в дожелтушный период при паренхиматозной желтухе назначается всем контактным), а также для дифференциальной диагностики: (при паренхима-тозной желтухе активность АлАТ, АсАТ выше нормы, при механической – в норме).

Коэффициент Шмидта: для дифференциальной диагностики заболеваний печени — АсАТ + АлАТ /ГлДГ (глютамат дегидрогеназа). При паренхиматозном гепатите ГлДГ меняется незначительно, а при механических желтухах – ↑↑↑ ГлДГ, но АсАТ + АлАТ ↑

 

α- амилаза сыворотки и мочи

Гидролазы, катализирующие гидролиз полисахаридов. В плазме амилаза двух изоэнзимных типов — панкреатическая – Р-тип (составляет 40%) и слюнная – S-тип (60%). С мочой выделяется в основном Р-тип.

Норма в сыворотке 16-30 г/чхл, в моче – до 160 г/чхл.

Клиническое значение определения α- амилазы

Ø Диагностика заболеваний поджелудочной железы (особенно уроамилаза в суточной моче). При о. панкреатите амилаза крови и мочи ↑↑↑ через 4-6 часов от начала заболевания, максимум 12-24 часа (в 10-30 раз), затем быстро снижается и приходит к норме на 2-6 день. Диагностическая чувствительность амилазы сыворотки для острого панкреатита – 95%, специфичность – 88%. Уровень повышения сывороточной амилазы не коррелирует с тяжестью панкреатита.

Ø Дополнительный диагностический признак при о. почечной недостаточности с олигурией, прободной язве, диабетическом кетоацидозе (↑ в 5-10 раз);

ХПН, паротит — ↑ менее чем в 5 раз



Источник: studopedia.su


Добавить комментарий